Eiwitten

Leerdoelen

Eiwitten

Je kent de bouw en functie van aminozuren en eiwitten. Je kan de structuur uitleggen en kent de functie van eiwitten als enzym en bouwsteen. Je kan activatie en remming kwantitatief verklaren.

1. Je kent de algemene bouw  van aminozuren. Je weet wat een zwitterion is. Je kan aangeven wat destereospecificiteit (α-, β- L en D) van aminozuren is. Je kan op basis van de structuur van een aminozuur aangeven of deze neutraal, zuur of basisch is. 

2. Je weet wat het begrip isolektrisch punt (pI) inhoudt en kan deze berekenen voor zure, neutrale en basische aminozuren.

3. Je weet wat een peptide binding (amide binding) is en kan deze ook tekenen. Je kent het verschil tussen peptide en eiwit, Je kan de N- en C-terminus herkennen.

4. Je kent de covalente binding die ontstaat door twee cysteines in verschillend peptide ketens. Deze kunnen
onderling covalent binden via een – S-S- binding (disulfide binding).

5. Je weet hoe je aminozuur analyse met anion-exchange chromatografie wordt gedaan en kan de basis van scheiding en detectie met ninhidrine uitleggen.

6. Je kent het principe van Edman degradation met PITC en PTH en kan deze globaal uitleggen (geen structuur uit je hoofd kennen)

7. Je kent de 4 niveaus van eiwit structuur en kan deze uileggen. (primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur;  N-terminaal, C-terminaal)

8. Je kent de globale naamgeving van enzymen, cofactor en co-enzym.

9. Je kent de globale werking van enzymen en enzymkinetiek.

 

Leerdoel 1: Zie par 15.1

 Je kent de algemene bouw  van aminozuren. Je weet wat een zwitterion is. Je kan aangeven wat destereospecificiteit (α-, β- L en D) van aminozuren is. Je kan op basis van de structuur van een aminozuur aangeven of deze neutraal, zuur of basisch is.

Leerdoel 2. Zie par 15.2 (kijk vooral ook naar de figuren): Je weet wat het begrip isolektrisch punt (pI) inhoudt en kan deze berekenen voor zure, neutrale en basische aminozuren.

Leerdoel 3. zie par 15.3: Je weet wat een peptide binding (amide binding) is en kan deze ook tekenen. Je kent het verschil tussen peptide en eiwit, Je kan de N- en C-terminus herkennen.

Leerdoel 4-6 (par 15.4 – 15.6):

4. Je kent de covalente binding die ontstaat door twee cysteines in verschillend peptide ketens. Deze kunnen
onderling covalent binden via een – S-S- binding (disulfide binding).

5. Je weet hoe je aminozuur analyse met anion-exchange chromatografie wordt gedaan en kan de basis van scheiding en detectie met ninhidrine uitleggen.

6. Je kent het principe van Edman degradation met PITC en PTH en kan deze globaal uitleggen (geen structuur uit je hoofd kennen)

Par 15.7 slaan we over

Leerdoel 7. (par 15.8):

Je kent de 4 niveaus van eiwit structuur en kan deze uileggen. (primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur;  N-terminaal, C-terminaal)

Leerdoel 8 en 9. (par 18.9 en 15.10):

8. Je kent de globale naamgeving van enzymen, cofactor en co-enzym.

9. Je kent de globale werking van enzymen en enzymkinetiek.